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Lilian Posadas
La científica mexicana Mónica Olvera de la Cruz y el científico Baofu Qiao, ambos de la Universidad Northwestern, publicaron un estudio en el que precisan la posible vulnerabilidad del virus del Covid-19, lo que podría dirigir a la comunidad científica a desarrollar un tratamiento efectivo. Según la investigación, difundida a través de la revista científica ASC Nano de la Sociedad Estadounidense de Química, el coronavirus tiene una proteína llamada “spike”, responsable de engancharse a la célula que infecta.
Esa proteína en particular tiene una carga negativa, en tanto que la célula a infectar, la enzima convertidora de angiotensina 2 (ACE2) tiene carga positiva como dos imanes que se unen. Tomando en cuenta lo anterior, pudo diseñar una molécula cargada negativamente (un péptido) para bloquear el sitio cargado positivamente y demostrar que la afinidad de unión del virus al receptor humano puede reducirse fuertemente.
Para comprender su trabajo, explicó que en las células humanas, el receptor del virus es la enzima convertidora de angiotensina 2 (ACE2) y se encuentra en las células epiteliales nasales faríngeas, el primer contacto con el virus, y también en las células del riñón, corazón, cerebro y células de los conductores de aire más bajos y gastrointestinales, lo que facilita la falla de órganos humanos por la infección del SARS-CoV-2.
Por su parte, el SARS CoV-2 se adhiere al ACE2 de las células humanas, mediante el llamado Dominio de unión al receptor (RBD) que se encuentra en la proteína Spike, los picos que dan forma de corona al virus.
Ahora bien, la primera fase de su investigación buscó encontrar la diferencia entre el virus SARS CoV de 2003, con el nuevo coronavirus SARS CoV-2, responsable de la pandemia de COVID-19.
“Atacar” el dominio de unión al receptor del virus es sumamente complejo, debido a que está escondido dentro de la spike, pero la distancia a la que se encuentran los sitios de la división polibásica permite encontrar “una nueva manera de tratar de atacar, de hacer más vulnerable el virus”.
Dijo que resultó una sorpresa, ya que en condiciones fisiológicas todas las interacciones electrostáticas son irrelevantes a alrededor de un nanómetro, pero descubrir que a 10 nanómetros del sitio donde el virus se adhiere al receptor humano es tan fuerte, les permitió diseñar una molécula cargada negativamente (un péptido) para bloquear el sitio cargado positivamente y demostrar que la afinidad de unión del SARS-CoV-2 al receptor humano puede reducirse fuertemente.
